探索特异性水解αs1-酪蛋白作用表位的蛋白酶筛选方法。首先通过固相合成法合成αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105,纯化鉴定后,偶联牛血清白蛋白（bovine serum albumin,BSA）制备完全抗原,然后免疫BALB/c小鼠,制备单克隆抗体,进而建立间接竞争酶联免疫吸附测定方法（enzyme linked immunosorbent assay,ELISA）,以αs1-酪蛋白制备的单克隆抗体及建立的方法为对照。结果表明:合成作用表位的纯度在90%以上,与BSA偶联比为6.31。单克隆抗体的亚型为IgG1,效价可达到1∶320 000,可以与αs1-酪蛋白发生特异性免疫反应,与大豆蛋白无交叉反应。建立的间接竞争ELISA,竞争抑制曲线回归方程为y=-9.22x+100.78（R~2=0.989 1）,方法重复性、精确性均较好,检出限低于αs1-酪蛋白单克隆抗体建立的方法,初步筛选到木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶水解液的抗原残留量较小,需要进一步通过体内实验验证结果。αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105 G1型单克隆抗体制备成功,为新型αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105低致敏配方粉的开发,提供了ELISA检测高灵敏专用单克隆工具抗体。